Альбуминаты

Альбумин, его свойства и функции (стр. 1 из 2)

Реферат на тему

Альбумин, его свойства и функции

Работу выполнила

Ворожцова Анастасия

Что такое альбумин

Физические и химические свойства

Биологические свойства и функции

Сывороточный альбумин

Транспортная функция сывороточного альбумина

Когда же уровень альбумина в крови бывает сниженным?

Гипоальбумения

Что такое альбумин

Альбумин представляет собой самую большую фракцию белков плазмы крови человека — 55 — 65%. В состав белковой молекулы альбумина входят все 20 аминокислот. Синтез альбумина происходит в печени. Основная функция альбумина в организме человека — поддержание коллоидно-онкотического давления крови. В процессе голодания в первую очередь расходуется альбумин плазмы, что приводит к снижению коллоидно-осмотического давления и формированию «голодных» отеков. Альбумин связывает и транспортирует билирубин, различные гормоны, жирные кислоты, ионы кальция, хлора, лекарственные вещества. Гиперальбуминемия встречается редко, вызывает сильное обезвоживание организма и выраженный венозный застой. Вещества, содержащие альбумин, такие как яичный белок, называются альбуминоиды. Альбуминоидами являются также сыворотка крови, семена растений.

Физические и химические свойства

Кроме воды растворимы в солевых растворах, кислотах и щелочах; при гидролизе распадаются на различные аминокислоты. Альбумины могут быть получены в кристаллическом виде. Свертывается при нагревании (денатурация белка) нейтральны. Их относительная молекулярная масса составляет примерно 65000 дальтон, не содержат углеводов. Примерами их могут служить: альбумин белка куриного яйца, альбумин кровяной сыворотки, альбумин мускульной ткани, молочный альбумин.

Биологические свойства и функции

Основными биологическими функциями альбумина являются поддержание онкотического давления плазмы, транспорт молекул и резервом аминокислот. Проявляют высокую связывающую способность по отношению к различным низкомолекулярным соединениям. Альбумин несет еще одну функцию в крови — транспортную. Дело в том, что благодаря большому числу молекул альбумина и их мелкому размеру, они отлично переносят на себе как продукты жизнедеятельности организма, такие как билирубин, желчные элементы. А еще молекулы альбумина переносят на себе и лекарства, например, некоторые виды антибиотиков, сульфаниламиды, кое-какие гормоны и даже яды.

Сывороточный альбумин

Наиболее известный вид альбумина — сывороточный альбумин. Он содержится в крови в сыворотке (отсюда название), но он также может встречаться в других жидкостях (например, в спинно-мозговой жидкости). Сывороточный альбумин синтезируется в печени и составляет большую часть среди всех сывороточных белков. Альбумин, содержащийся в крови человека, называется человеческий сывороточный альбумин, он составляет около 60 % от всех белков, содержащихся в плазме крови.

Общая площадь поверхности множества мелких молекул сывороточного альбумина очень велика, поэтому они особенно хорошо подходят для выполнения функции переносчиков многих транспортируемых кровью и плохо растворимых в воде веществ. К веществам, связываемым сывороточным альбумином, относятся билирубин, уробилин, жирные кислоты, соли желчных кислот, некоторые экзогенные вещества — пенициллин, сульфамиды, ртуть, липидные гормоны, некоторые лекарства, такие как варфарин, фенобутазон, хлофибрат и фенитоин и т.д. Одна молекула альбумина может одновременно связать 25-50 молекул билирубина (молекулярная масса 500). По этой причине сывороточный альбумин иногда называют «молекулы-такси». Соревнования между лекарствами при использовании ими «посадочных мест» на молекуле альбумина может вызвать увеличение их активности и лечебного действия.

Наиболее широко используются человеческий сывороточный альбумин и бычий сывороточный альбумин, часто применяемый в медицинских и молекулярно-биологических лабораториях.

Нормальный уровень сывороточного альбумина у взрослых составляет от 35 до 50 г/л. Для детей в возрасте менее 3-х лет нормальный уровень — в пределах 25-55 г/л.

Низкий уровень альбумина (гипоальбуминемия) может возникать из-за болезни печени, нефритического синдрома, ожогов, энтеропатии с потерей белка, недоедания, на поздних сроках беременности, злокачественных новообразований. Приём ретинола (витамина А) в некоторых случаях может повысить уровень альбумина до высоких субнормальных значений (49 г/л). Лабораторные эксперименты показали, что приём ретинола регулирует синтез человеческого альбумина.

Высокий уровень альбумина (гиперальбуминемия) почти всегда возникает в результате обезвоживания.

Транспортная функция сывороточного альбумина

Различным структурным классам связываемых веществ (называемых обычно лигандами) на молекуле альбумина соответствуют отдельные специфичные центры связывания. Для многих лигандов альбумина известна направленность их транспорта в организме от одних органов и тканей к другим. Так, например, токсические продукты жизнедеятельности и ионы тяжелых металлов должны быть доставлены в соответствующие органы выделения. Такой же метаболит как триптофан доставляется главным образом в центральную нервную систему, где превращается в нейромедиа-тор серотонин. Можно полагать, что в ряде случаев лиганд может не только избирательно освобождаться в капиллярах определенных тканей, но эта «разгрузка» должна производиться достаточно быстро и полно. Простейшая избирательность «адреса доставки» может быть достигнута снижением равновесной концентрации свободного лиганда в кровеносных капиллярах или межклеточной жидкости тканей-адресатов, вследствие быстрого всасывания и связывания лигандов структурами самой ткани. Не исключено, однако, что в органах и тканях существуют специальные специфические механизмы регуляции связывания и освобождения лигандов, взаимодействующих с альбумином.

Одним из механизмов регуляции скорости, прочности и емкости связывания отдельных классов транспортируемых альбумином лигандов может быть изменение в капиллярах и интерстиции отдельных тканей некоторых физико-химических характеристик, таких как рН, ионная сила, ионный состав, температура, то есть направленное отклонение от среднего отдельных компонентов гомеостаза крови и межклеточной жидкости. Предпосылки для такого механизма имеются как в свойствах самого белка-транспортера, так и в известных потенциальных возможностях гомеостатических сдвигов в различных органах и тканях организма. Для сывороточных альбуминов характерны изменения структурных и физико-химических свойств в области средних физиологических значений рН, температуры (структурная перестройка при 30° — 40°С). Известно и влияние этих переходов на связывание некоторых классов лигандов. Уже это может служить предпосылкой для рассматриваемого механизма регуляции транспорта.

С другой стороны, средние значения основных физико-химических параметров крови крупных кровеносных сосудов подвержены вариациям от ткани к ткани и при изменении физиологического состояния организма. В зависимости от физиологического состояния, от локализации того или иного органа или ткани в теле теплокровного животного, от температуры и влажности окружающей среды и от специфики и интенсивностибиоэнергетических и других метаболических процессов в данной ткани, температура в кровеносных капиллярах и в интерстициальном пространстве может варьировать от 10-15° до 42°. При физических нагрузках, воспалительных процессах и некоторых нарушениях обмена веществ (например, при кетозе) значение рН в периферических органах и тканях также может существенно отличаться от указанной средней величины. Концентрация осмотически активных веществ в сыворотке крови составляет в среднем 0,3 моля/л. Ионный состав плазмы крови обычно постоянен. Однако, при некоторых патологических состояниях, а также при бессолевой диете, усиленном потоотделении и др. могут происходить значительные изменения ионного состава плазмы крови, сопровождающиеся уменьшением содержания в ней Ма,$, К, Са и других ионов.

Такие изменения температуры, рН, ионной силы и ионного состава внутренней среды организма могут оказывать существенное влияние на взаимодействие лигандов с сывороточным альбумином, а значит и на его транспортные функции. Однако даже в нормальном физиологическом состоянии эти параметры могут подвергаться значительным отклонениям от средних значений в капиллярах и межклеточном пространстве отдельных тканей. Причиной таких отклонений могут служить, например, ионообменные процессы в выстилке капилляров и на поверхности клеток. Высокой эффективности таких процессов способствует значительное отношение поверхности к объему в капиллярах и межклеточных щелях, по сравнению с крупными сосудами.

альбумин кровь сывороточный

Когда же уровень альбумина в крови бывает сниженным?

Понижен уровень альбумина в организме в тех случаях, когда его меньше вырабатывается в организме, либо когда он выводится из него. В норме молекула альбумина живет от восемнадцати до двадцати суток. Альбумин в крови является еще и хранилищем протеинов в организме. Если Вы, например, проводите голодание на воде, то именно за счет альбуминов и будет пополняться потребность организма в белке. Поэтому во время голодовки количество альбумина уменьшается. То же самое происходит и во время беременности. У организма увеличивается потребность в белках для строительства нового организма. Также, уровень альбумина уменьшен во время кормления грудью. Курильщики, Вас эта проблема также касается. В крови курильщика уровень альбумина понижен. Ведь печени не до этого, ей и так тяжело приходится. Поэтому страдает выработка альбумина.

Есть люди, генетически предрасположенные к пониженному уровню альбумина в крови. При множестве тяжелых внутренних болезней также страдает выработка альбумина. Это может быть и онкологическое заболевание, и болезни печени, и нарывы на теле.

Альбумин — белок плазмы крови

Глобулярный белок плазмы крови, синтезируется исключительно в печени. Хотя по классификации его относят к простым белкам, отмечается широкая микрогетерогенность молекул альбумина, что связано с количеством и качеством агрегированных с альбумином молекул.

Физиологическое значение альбумина заключается:

1. В поддержании коллоидно-осмотического (онкотического) давления крови (благодаря высокой гидрофильности).

2. Транспортная функция – благодаря большому количеству заряженных и гидрофобных участков альбумин связывает и переносит

  • пигменты (билирубин) – одна молекула альбумина может одновременно связать 25-50 молекул билирубина,
  • длинноцепочечные жирные кислоты – основная физиологическая функция, 6-8 штук на одну молекулу альбумина,
  • катионы (в основном Ca2+ и Mg2+, и другие металлы, например Hg+) благодаря большому количеству глутамата,
  • анионы, например Cl–,
  • соли желчных кислот,
  • витамины,
  • гормоны (альдостерон, прогестерон, гидрокортизон),
  • органические красители,
  • лекарственные вещества (дигоксин, барбитураты, пенициллин, ацетилсалициловая кислота, сердечные гликозиды).

Клинико-диагностическое значение

Изменения концентрации альбумина в крови могут иметь как абсолютный (истинный), так и относительный характер. Сдвиги абсолютного характера являются следствием колебаний содержания белка в крови. В свою очередь, относительные изменения зависят от объема крови, т.е. наблюдаются при обезвоживании или гипергидратации.

Гиперальбуминемия

Истинное повышение концентрации белка в крови обычно не наблюдается.

Относительная гиперальбуминемия вызывается потерями внутрисосудистой жидкости в результате профузных поносов (например, холере), усиленном потоотделении, неукротимой рвоте, несахарном диабете, при тяжелых и обширных ожогах и генерализованных перитонитах.

Гипоальбуминемия

Истинная (абсолютная) гипоальбуминемия связана:

  • с недостаточным потреблением белка с пищей – заболевания желудочно-кишечного тракта, сужение пищевода при опухолях, частичное или полное голодание;
  • со снижением синтеза белка в печени – несбалансированный аминокислотный состав пищи, хронические паренхиматозные гепатиты, интоксикации, злокачественные новообразования, лечение кортикостероидами;
  • с усиленным распадом белка – кахексия, тяжелые инфекции, длительные воспалительные процессы, лихорадочные состояния, тиреотоксикозы;
  • с потерей белка – нарушения проницаемости капиллярных стенок, кровоизлияния, ожоги, острые и хронические кровотечения, нефротический синдром.

Относительная гипоальбуминемия связана с нарушением водного баланса – гипергидратация при гиперальдостеронизме, при почечной недостаточности со снижением экскреции солей, при использовании для питья морской воды, при неадекватных инфузиях солевых растворов.

Топ 7 продуктов питания, которые содержат альбумин и повышают его уровень в крови

Альбумины – это простейшие водорастворимые белки, которые организм человека преимущественно вырабатывает самостоятельно в клетках печени.

Их ключевая функция – связывающая. Они же являются основой плазмы крови (имеется ввиду, основа, растворенная в жидкости), спинномозговой жидкости, за счет чего и транспортируются питательные микроэлементы.

В этой статье мы обсудим, какие продукты следует употреблять, чтобы повысить уровень альбумина? А какие наоборот – снижают его содержание в крови?

Для чего вообще необходим альбумин?

Кровь по большей части состоит из белков, они же входят в состав гемоглобина. Альбумин занимает порядка 55% всех белков в крови, а также в спинномозговой жидкости. Он легко связывается с питательными микроэлементами, а также форменными элементами, способствуя их нормальной транспортировке по кровеносной системе.

Помимо этого, в мембранах практически всех клеток человеческого организма имеются медиаторы, реагирующие на альбумин. Именно благодаря этому организм регулирует процесс межклеточного метаболизма, позволяя клеткам получать питательные микроэлементы из крови, в том числе и кислород (а также передавать в клетки гемоглобина углекислый газ для последующего вывода из организма как избыточного продукта жизнедеятельности).

Чем опасен низкий альбумин? Тем, что организм попросту не будет получать питательные микроэлементы, хотя в пище они будут присутствовать. Вместе с этим нарушается ещё и вязкость плазмы крови, что увеличивает итоговую кислотность крови.

7 продуктов для повышения его уровня

Первым делом стоит указать, что большую часть альбумина человеческий организм вырабатывает самостоятельно из простейших аминокислот, именуемых как альбуминоиды. Соответственно, богатые именно на данный компонент продукты и следует включать в пищу, чтобы повысить уровень альбумина. Где и в каких продуктах его можно встретить?

1. Кисломолочные продукты

Практически все без исключения содержат альбуминоиды и простейшие белки, которые впоследствии и перерабатываются печенью до альбумина. Для повышения его уровня особенно полезны жирный творог, сыры на основе козьего молока, сметана.

Но злоупотреблять ими все же не стоит, так как в кисломолочных продуктах высокий показатель кальция – он угнетает некоторые кроветворные функции, к примеру, выработку гемоглобина.

2. Яичный белок

Содержит сывороточный протеин, который и относится к альбуминоидам. Незначительная его часть имеется и в желтках, но в связанном с жировыми молекулами виде, что несколько замедляет их переработку печенью.

В сырых яйцах концентрация альбуминоидов выше, в жаренных или варенных немалая часть этих компонентов распадается на производные компоненты.

Именно поэтому, чтобы поднять уровень белка в крови, врачи рекомендуют употреблять именно сырые перепелиные яйца. В отличии от куриных – они не могут переносить сальмонеллёз.

3. Говядина

Причем, лучше нежирная говядина, с минимальной термической обработкой. Лучше всего готовить на пару или запекать, если же жарить, то только до состояния «Medium Rare».

Но вместе с этим мясо – «тяжелый» для желудочно-кишечного тракта продукт, поэтому злоупотреблять им также не стоит, особенно при наличии гастрита или язвы желудка.

4. Бобовые

Свежие горох и фасоль также богаты на альбуминоиды. Только употреблять их следует именно в свежем виде, без термической обработки, не консервированные.

Одна из особенностей бобовых – они могут вызывать метеоризм, поэтому также злоупотреблять не стоит.

5. Гречневая крупа

Одна из немногих круп, в составе которой большое количество простых белков, перерабатывающихся впоследствии в альбумин с помощью печени.

Также гречневая крупа содержит немалое количество железа, благодаря этому гречка еще и увеличивает гемоглобин.

6. Картофель

Богат не только на альбуминоиды, но ещё и на простые углеводы, которые как раз и ускоряют переработку белков до альбумина.

Употреблять следует именно варенный или запеченный картофель, а не жаренный.

7. Курятина

Лучше всего подходит куриная грудка. Она богата на белки, но при этом практически не содержит жиров, именно из-за чего куриное мясо предпочитают употреблять спортсмены, занимающиеся силовыми видами спорта и активно наращивающих мышечную массу.

Но, по сути, порядка 20 грамм на 100 грамм курятины – это именно альбуминоиды, необходимые печени для выработки альбумина.

Другие важные правила

Повысить альбумин в крови помогут ещё следующие советы:

  1. Соблюдение сбалансированного рациона. Для выработки альбумина в организме в достатке должны быть витамины А, В-группы, натрий, кальций, фосфор, железо, цинк. То есть, организм должен получать все эти вещества, а это возможно только при тщательно сбалансированном и разнообразном рационе.
  2. Обязательно завтракать. Причем, завтрак следует делать богатым именно на белки и углеводы, а вот жир – минимум. Именно поэтому отлично подходят мюсли с добавлением свежих фруктов, типа бананов, ягод.
  3. Заниматься спортом. Физическая активность стимулирует биохимические процессы с переработкой белков до аминокислот и далее – до альбумина в том числе. Однако при занятии силовыми видами спорта рекомендуется увеличить и количество употребляемых белков. На этот счет лучше проконсультироваться со специалистом по спортивному питанию.
  4. Пройти комплексное медицинское обследование. Некоторые разновидности инфекций провоцируют резкое снижение уровня гемоглобина. А начать и вовсе стоит с посещения стоматолога, лечения зубов.

В организме человека за один день вырабатывается примерно 12 грамм альбумина независимо от его рациона. Соответственно, всех вышеуказанных советов следует придерживаться далеко не один день. Рекомендуемая продолжительность – хотя бы 2 недели. Но и далее следует соблюдать здоровый рацион.

Что снижает его содержание в крови?

По сути, чтобы понизить уровень белка в крови (в том числе и альбумина) достаточно включить в рацион продукты, которые практически не содержат простые белки. К таковым можно отнести:

  1. Овощи и фрукты. Они богаты на витамины, клетчатку, минералы, но вот белки – либо очень мало, либо вовсе отсутствуют. Если именно овощи и фрукты составляют основу пищевого рациона, то уровень альбумина будет постепенно понижаться.
  2. Отрубной хлеб. Также практически не содержит белки, но при этом имеет клетчатку, помогающую комплексно ускорить метаболизм, работу кишечника.
  3. Любые крупы, за исключением гречи. Тот же рис имеет в составе немало белка, но большая их часть – сложные, которые не являются альбуминоидами. Соответственно, на уровень альбумина в крови практически не оказывают влияния.
  4. Нежирные сорта речной рыбы. Содержат немного простых белков, зато в них немало минералов, витаминов, ненасыщенных жирных кислот. Только необходимо употреблять именно нежирные сорта.

Интересное видео

А сейчас предлагаем вам ознакомится с видео:

Итого, альбумин преимущественно вырабатывается печенью из простых белков. Именно их содержание в рационе и следует увеличивать. Лучше всего для этого подходят кисломолочные продукты, нежирные сорта мяса, бобовые.

Но такого рациона следует придерживаться длительный период, так как организм вырабатывает сравнительно небольшое количество альбумина ежедневно. Соответственно, чтобы нормализовать его концентрацию потребуется, как минимум, 10 – 15 дней, а порой и больше.

Функции альбуминов (Определяются их высокой гидрофильностью и высокой концентрацией альбуминов в плазме крови)

12345678910

Введение

Организм человека имеет специальные системы, которые осуществляют непрерывную связь между органами и тканями и обмен организма продуктами жизнедеятельности с окружающей средой. Одной из таких систем, наряду с интерстициальной жидкостью и лимфой, является кровь.

Кровь является уникальной тканью по ее способности регулировать потоки метаболитов в различные органы и ткани, а также быть средой для функционирования ряда ферментов, которые являются не только индикатором поражения органов, но и выполняют определенную физиологическую роль. Известно, что разные метаболические потребности требуют разного уровня активности ферментов.

В крови находятся минеральные вещества, которые делятся: на высокотоксичные, биологически активные и функционально неопределенные.

Для ферментов они могут быть активаторами, ингибиторами и комплексообразующими элементами с образованием надмолекулярных структур.

Кровь состоит из жидкой части плазмы и взвешенных в ней форменных элементов: эритроцитов, лейкоцитов и тромбоцитов. На долю форменных элементов приходится 40 – 45%, на долю плазмы – 55 – 60% от объема крови. Это соотношение получило название гематокритного соотношения, или гематокритного числа. Часто под гематокритным числом понимают только объем крови, приходящийся на долю форменных элементов.

Функции крови

К основным функциям крови относятся:

1. Питание тканей и выделение продуктов метаболизма.

2. Дыхание тканей и поддержание кислотно-щелочного баланса и водно-минерального баланса.

3. Транспорт гормонов и других метаболитов.

4. Защита от чужеродных агентов.

5. Регуляция температуры тела путем перераспределения тепла в организме.

Масса крови в сосудах человека составляет примерно 20% от массы тела. 55% массы крови составляет плазма, остальная часть приходится — форменные элементы плазмы крови (эритроциты, лейкоциты, лимфоциты, тромбоциты).

Клеточные элементы крови находятся в жидкой среде — плазме крови.

Если свежевзятую кровь оставить в стеклянной посуде при комнатной температуре (200С), то через некоторое время образуется кровяной сгусток (тромб), после формирования, которого останется жидкость желтого цвета — сыворотка крови. Она отличается от плазмы крови тем, что в ней нет фибриногена и некоторых белков (факторов) системы свертывания крови. В основе свертывания крови лежит превращение фибриногена в нерастворимый фибрин. В нитях фибрина запутываются эритроциты. Нити фибрина можно получить путем длительного перемешивания свежевзятой крови, наматывая на палочку образующийся фибрин. Так можно получить дефибринированную кровь.

Для получения цельной крови, пригодной для переливания больному, способной храниться длительное время, в емкость для взятия крови необходимо добавить антикоагулянты (вещества, препятствующие свертыванию крови).

Если такую кровь подвергнуть центрифугированию, можно получить плазму.

СОСТАВ ПЛАЗМЫ КРОВИ:

90% — вода

6-8% — белки

2% — органические небелковые соединения

1% — неорганические соли

Раздел I

Белки плазмы крови

Из 9-10% сухого остатка плазмы крови на долю белков приходится 6,5-8,5%. Кроме того, вне сосудистого русла имеются белки, которые находятся в динамическом равновесии с внутрисосудистыми белками. Общее количество белков плазмы (вне- и внутрисосудистых) составляет примерно 350-400 г. Это количество невелико по сравнению с общим количеством белков в организме, однако их физиологическая роль огромна. Белки плазмы крови представляют собой огромное количество соединений, обладающих отличительными химическими свойствами и биологическими функциями и играют важную роль в белковом обмене организма.

Высаливание нейтральными солями щелочных или щелочноземельных металлов, позволяет белки плазмы крови разделить на три группы: альбумины, глобулины и фибриноген.

Физиологическая роль белков плазмы:

1. Поддержание коллоидно-осмотического (онкотического) давления и тем самым сохранение объема циркулирующей крови. Белки, являясь коллоидами, связывают воду и удерживают ее, не позволяют выходить из кровеносного русла. В этом процессе особенно велика роль альбуминов.

2. Ферментативная функция. В сыворотке крови содержатся различные ферменты, обладающие функциональной активностью.

3. Гемостатическая функция – входит в ферментативную функцию. Белки принимают активное участие в свертывании крови. Ряд белков плазмы, в том числе фибриноген, являются компонентами свертывающей системы крови.

4. Буферная функция. Белки поддерживают постоянное рН крови.

5. Транспортная функция. Белки плазмы крови соединяются с целым рядом нерастворимых веществ (липиды, билирубин, жирные кислоты, стероидные гормоны, жирорастворимые витамины, лекарственные вещества и т.д.) переносят их в ткани и органы.

6. Защитная функция. Белки плазмы крови играют важную роль в иммунных процессах организма. Сывороточные иммуноглобулины входят в состав фракции глобулинов сыворотки крови.

7. Поддержание постоянства концентрации катионов в крови путем образования с ними недиализируемых соединений. Например, 40-50% кальция, значительная часть железа, магния, меди и других элементов связаны с белками сыворотки крови.

8. Резервная функция. Сывороточные белки образуют своеобразный «белковый резерв» организма. При голодании они могут распадаться до аминокислот, которые в последующем используются для синтеза белков головного мозга, миокарда и других органов. Эта функция выполняется фракцией альбуминов.

Современные физико-химические методы исследования позволили открыть и описать около 200 различных белковых компонентов плазмы крови.

В сыворотки крови здорового человека при использовании различных методов выделения можно обнаружить от пяти (альбумины,α1-, α2-, β- и -глобулины) до 25 фракций белков.

Для белков плазмы крови характерно:

1. Почти все белки плазмы синтезируются в печени, однако есть исключения, так например гамма – глобулины синтезируются В – лимфоцитами, пептидные гормоны – эндокринными железами и т.д.

2. Утилизация белков плазмы происходит в печени, утилизация альбумина идёт в основном в почках, энтероцитах и частично в печени.

3. Почти все белки плазмы являются гликопротеинами, исключение составляет фракция альбумина.

4. Плазменная концентрация белка превышает тканевую интерстициальную концентрацию минимум в 3 раза.

5. Для многих белков плазмы характерен полиморфизм (наличие подфракций и подпод – фракций, пример: глобулины α: α – 1 и α – 2 глобулины; β: β –1, β –2– глобулины; и т.д.)

6. Организм реагирует на изменяющиеся условия внешней и внутренней среды изменением качественного и количественного состава белков плазмы крови

Характеристика белковых фракций:

Альбумины.Фракция относительно гетерогенная. М.м. 68-70 тыс. В норме альбуминов – 40-50 г/л. Синтезируются альбумины в печени в количестве 10-15 г в сутки. Период полуобновления — 20 дней. Во фракции альбуминов выделено около 20 отдельных белков.

Молекула альбумина содержит много дикарбоновых аминокислот, много дисульфидных связей, благодаря этому альбумины способны связывать и удерживать различные катионы: натрий, кальций, медь, цинк и т.д., альбумины, также способны удерживать воду.

Альбумины связывают и транспортируют различные гидрофобные соединения эндогенной (естественные метаболиты – например билирубин) и экзогенной природы (лекарственные препараты и др.) 40% белков фракции альбуминов содержится в крови, остальные 60% в межклеточной жидкости. Альбумин постоянно переходит в тканевую жидкость и возвращается в кровь через лимфу. Этот путь альбумин проходит за 20 дней. Основным местом утилизации альбумина являются энтероциты.

Фракция альбумина является неоднородной – выделяют также преальбумин – это транстиретин, способный связывать тироксин, трийодтиронин и ретинолсвязывающий белок и посальбумин. У некоторых людей фракция альбуминов делится на две подфракции А и В (бисальбуминемия).

Функции альбуминов (Определяются их высокой гидрофильностью и высокой концентрацией альбуминов в плазме крови).

1. Поддержание онкотического давления плазмы крови (тем самым альбумины регулируют равновесие в распределение внеклеточной жидкости между сосудистым руслом и межклеточным пространством).

При уменьшении содержания альбуминов в плазме падает онкотическое давление, и жидкость выходит из кровяного русла в ткани. Развиваются «голодные» отеки. Альбумины обеспечивают около 80% онкотического давления плазмы. Именно альбумины легко теряются с мочой при заболеваниях почек (как белки с небольшой молекулярной массой). Поэтому они играют большую роль в падении онкотического давления при таких заболеваниях, что приводит к развитию «почечных» отеков.

2. Альбумины – это резерв (относительный) свободных аминокислот в организме, образующихся в результате протеолитического расщепления этих белков.

3. Транспортная функция. Это неспецифическая функция альбуминов. Альбумины транспортируют в крови многие вещества, особенно такие, которые плохо растворимы в воде: свободные жирные кислоты, жирорастворимые витамины, стероиды, некоторые ионы (Ca2+, Mg2+). Для связывания кальция в молекуле альбумина имеются специальные кальцийсвязывающие центры. Альбумин содержит также 2 центра связывания гембилирубина: высокоаффиный и низкоаффиный (соответственно обладающие высоким и низким сродством к гембилирубину).

В комплексе с альбуминами транспортируются многие лекарственные препараты, например, ацетилсалициловая кислота, пенициллин и др.

Снижение концентрации альбуминов называется гипоальбуминемия.

Гипоальбуминемия часто является причиной снижения концентрации общего белка сыворотки крови.

Причиной гипоальбуминемии могут быть следующие патологические состояния:

1. Заболевания печени (цирроз)

2. Повышенная проницаемость капилляров

3. Потери белка (ожоги, сепсис, онкология и т.д.)

4. Нарушения кровообращения, характеризующееся замедлением кровотока

5. Нефротический синдром

6. Наследственная гипоальбуминемия

7. Повышенный катаболизм белков – усиленный катаболизм плазменных альбуминов наблюдается при синдроме Иценко — Кушинга.

Последствия гипоальбуминемии: (связаны с функциями альбуминов)

1. Отеки – альбумин является основным белком, поддерживающим онкотическое давление, т.е. белковую фракцию осмоса; вторым по значимости компонентом плазмы, поддерживающим осмос является альфа1 – глобулин.

2. Нарушения транспорта различных соединений

3. Снижается возможность плазмы связывать и инактивировать эндогенные и экзогенные токсины (например, недоношенные дети очень чувствительны к патогенному действию билирубина в т.ч. в силу гипоальбуминемии)

Глобулины — наиболее неоднородная фракция.

В отличие от альбуминов глобулины не растворимы в воде, а растворимы в слабых солевых растворах.

Выделяют альфа – глобулины, бета – глобулины, гамма — глобулины.

Многие белки фракции альфа – и бета –глобулинов являются антиоксидантами, медиаторами воспаления, проявляют бактерицидную активность.

Изменение качественного и количественного состава глобулинов плазмы характеризует наличие патологического процесса, или функциональное состояние организма.

Белки фракции глобулинов можно подразделить на положительные и отрицательные глобулины острой фазы. Что это означает? При предиммуном ответе, предшествующим запуску иммунологической реакции, некоторые цитокины (цитокины острой воспалительной реакции – например ФНО, ИЛ – 1 и т.д.), вызывают увеличение синтеза гепатоцитами и макрофагами ряда положительных глобулинов острой фазы (СРБ, фибриноген, и т.д.). При этом подавляется производство альбуминов и отрицательных глобулинов острой фазы – (например: трансферрин).

Биологическое значение острофазовой реакции заключается в следующем:

1. Повышение антиоксидантной резистентности тканей,

2. Ограничение масштабов альтерации,

3. Индукции гипоферремии, гипоцинкемии, что снижает скорость размножения некоторых бактерий.

Побочным эффектом этих изменений являются ускорение СОЭ.

Характеристика альфа – глобулинов:

A1-ГЛОБУЛИНЫ

В эту фракцию входят разнообразные белки. a1-глобулины имеют высокую гидрофильность и низкую молекулярную массу — поэтому при патологии почек легко теряются с мочой. Однако их потеря не оказывает существенного влияния на онкотическое давление крови, потому что их содержание в плазме крови невелико.

Функции a1-глобулинов

1. Транспортная. Транспортируют липиды, при этом образуют с ними комплексы — липопротеины. Среди белков этой фракции есть специальный белок, предназначенный для транспорта гормона щитовидной железы тироксина — тироксинсвязывающий белок.

2. Участие в функционировании системы свертывания крови и системы комплемента — в составе этой фракции находятся также некоторые факторы свертывания крови и компоненты системы комплемента.

3. Регуляторная функция.

Некоторые белки фракции a1-глобулинов являются эндогенными ингибиторами протеолитических ферментов. Наиболее высока в плазме концентрация a1-антитрипсина. Содержание его в плазме от 2 до 4 г/л (очень высокое), молекулярная масса — 58-59 кДа. Главная его функция — угнетение эластазы — фермента, гидролизующего эластин (один из основных белков соединительной ткани). a1-антитрипсин также является ингибитором протеаз: тромбина, плазмина, трипсина, химотрипсина и некоторых ферментов системы свертывания крови. a1-АТ контролирует кининовые системы. Количество этого белка увеличивается при воспалительных заболеваниях, при процессах клеточного распада, уменьшается при тяжелых заболеваниях печени. Это уменьшение — результат нарушения синтеза a1-антитрипсина, и связано оно с избыточным расщеплением эластина. Считают, что недостаток этого белка способствует переходу острых заболеваний в хронические. Известна врожденная недостаточность a1-антитрипсина, которая ведёт к формированию хронической бронхолёгочной патологии (легочная эмфизема, хронические бронхиты, бронхоэктазии), это связано с недостаточным торможением лейкоцитарных протеаз и ускоренным «перевариванием» альвеолярной ткани.

К фракции a1-глобулинов относят также a1-антихимотрипсин. Он угнетает химотрипсин и некоторые протеиназы форменных элементов крови.

a1-гликопротеин — содержит много углеводов, связывает незначительные количества стероидных гормонов. Является острофазным белком.

К альфа1 – глобулинам относятся также:

Липопротеиды высокой плотности

Протромбин

Транскортин

Тироксинсвязывающий глобулин и другие белки

a2-ГЛОБУЛИНЫ:Высокомолекулярные белки. Эта фракция содержит регуляторные белки, факторы свертывания крови, компоненты системы комплемента, транспортные белки.

Церулоплазмин – функции этого белка — транспорт меди, оксидоредуктаза — феррооксидаза. Церулоплазмин имеет 8 участков связывания меди. Он является переносчиком меди, а также обеспечивает постоянство содержания меди в различных тканях, особенно в печени. При наследственном заболевании — болезни Вильсона — Коновалова — уровень церулоплазмина понижается. Вследствие этого повышается концентрация меди в мозге и печени. Это проявляется развитием неврологической симптоматики, а также циррозом печени.

В качестве феррооксидазы окисляет 2-х валентное железо в 3-х валентное, которое захватывается трансферрином. Является острофазовым белком.

Гаптоглобины. Содержание этих белков составляет приблизительно 1/4 часть от всех a2-глобулинов. Существует 3 вида гаптоглобинов. Гаптоглобин образует специфические комплексы с гемоглобином, освобождающимся из эритроцитов при внутрисосудистом гемолизе. Физиологическая роль этого белка заключается в том, что он, вследствие высокой молекулярной массы этих комплексов, они не \ выводиться почками. Это предотвращает потерю железа организмом.

Комплексы гемоглобина с гаптоглобином разрушаются клетками ретикуло-эндотелиальной системы (клетки системы мононуклеарных фагоцитов), после чего глобин расщепляется до аминокислот, гем разрушается до билирубина и экскретируется желчью, а железо остается в организме, и может быть реутилизировано.

К этой же фракции относится и a2-макроглобулин.,

Лекция № 3. Строение и функции белков. Ферменты

Строение белков

Белки — высокомолекулярные органические соединения, состоящие из остатков α-аминокислот.

В состав белков входят углерод, водород, азот, кислород, сера. Часть белков образует комплексы с другими молекулами, содержащими фосфор, железо, цинк и медь.

Белки обладают большой молекулярной массой: яичный альбумин — 36 000, гемоглобин — 152 000, миозин — 500 000. Для сравнения: молекулярная масса спирта — 46, уксусной кислоты — 60, бензола — 78.

Аминокислотный состав белков

Белки — непериодические полимеры, мономерами которых являются α-аминокислоты. Обычно в качестве мономеров белков называют 20 видов α-аминокислот, хотя в клетках и тканях их обнаружено свыше 170.

В зависимости от того, могут ли аминокислоты синтезироваться в организме человека и других животных, различают: заменимые аминокислоты — могут синтезироваться; незаменимые аминокислоты — не могут синтезироваться. Незаменимые аминокислоты должны поступать в организм вместе с пищей. Растения синтезируют все виды аминокислот.

В зависимости от аминокислотного состава, белки бывают: полноценными — содержат весь набор аминокислот; неполноценными — какие-то аминокислоты в их составе отсутствуют. Если белки состоят только из аминокислот, их называют простыми. Если белки содержат помимо аминокислот еще и неаминокислотный компонент (простетическую группу), их называют сложными. Простетическая группа может быть представлена металлами (металлопротеины), углеводами (гликопротеины), липидами (липопротеины), нуклеиновыми кислотами (нуклеопротеины).

Все аминокислоты содержат: 1) карбоксильную группу (–СООН), 2) аминогруппу (–NH2), 3) радикал или R-группу (остальная часть молекулы). Строение радикала у разных видов аминокислот — различное. В зависимости от количества аминогрупп и карбоксильных групп, входящих в состав аминокислот, различают: нейтральные аминокислоты, имеющие одну карбоксильную группу и одну аминогруппу; основные аминокислоты, имеющие более одной аминогруппы; кислые аминокислоты, имеющие более одной карбоксильной группы.

Аминокислоты являются амфотерными соединениями, так как в растворе они могут выступать как в роли кислот, так и оснований. В водных растворах аминокислоты существуют в разных ионных формах.

Пептидная связь

Пептиды — органические вещества, состоящие из остатков аминокислот, соединенных пептидной связью.

Образование пептидов происходит в результате реакции конденсации аминокислот. При взаимодействии аминогруппы одной аминокислоты с карбоксильной группой другой между ними возникает ковалентная азот-углеродная связь, которую и называют пептидной. В зависимости от количества аминокислотных остатков, входящих в состав пептида, различают дипептиды, трипептиды, тетрапептиды и т.д. Образование пептидной связи может повторяться многократно. Это приводит к образованию полипептидов. На одном конце пептида находится свободная аминогруппа (его называют N-концом), а на другом — свободная карбоксильная группа (его называют С-концом).

Пространственная организация белковых молекул

Выполнение белками определенных специфических функций зависит от пространственной конфигурации их молекул, кроме того, клетке энергетически невыгодно держать белки в развернутой форме, в виде цепочки, поэтому полипептидные цепи подвергаются укладке, приобретая определенную трехмерную структуру, или конформацию. Выделяют 4 уровня пространственной организации белков.

Первичная структура белка — последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи, составляющей молекулу белка. Связь между аминокислотами — пептидная.

Если молекула белка состоит всего из 10 аминокислотных остатков, то число теоретически возможных вариантов белковых молекул, отличающихся порядком чередования аминокислот, — 1020. Имея 20 аминокислот, можно составить из них еще большее количество разнообразных комбинаций. В организме человека обнаружено порядка десяти тысяч различных белков, которые отличаются как друг от друга, так и от белков других организмов.

Именно первичная структура белковой молекулы определяет свойства молекул белка и ее пространственную конфигурацию. Замена всего лишь одной аминокислоты на другую в полипептидной цепочке приводит к изменению свойств и функций белка. Например, замена в β-субъединице гемоглобина шестой глутаминовой аминокислоты на валин приводит к тому, что молекула гемоглобина в целом не может выполнять свою основную функцию — транспорт кислорода; в таких случаях у человека развивается заболевание — серповидноклеточная анемия.

Вторичная структура — упорядоченное свертывание полипептидной цепи в спираль (имеет вид растянутой пружины). Витки спирали укрепляются водородными связями, возникающими между карбоксильными группами и аминогруппами. Практически все СО- и NН-группы принимают участие в образовании водородных связей. Они слабее пептидных, но, повторяясь многократно, придают данной конфигурации устойчивость и жесткость. На уровне вторичной структуры существуют белки: фиброин (шелк, паутина), кератин (волосы, ногти), коллаген (сухожилия).

Третичная структура — укладка полипептидных цепей в глобулы, возникающая в результате возникновения химических связей (водородных, ионных, дисульфидных) и установления гидрофобных взаимодействий между радикалами аминокислотных остатков. Основную роль в образовании третичной структуры играют гидрофильно-гидрофобные взаимодействия. В водных растворах гидрофобные радикалы стремятся спрятаться от воды, группируясь внутри глобулы, в то время как гидрофильные радикалы в результате гидратации (взаимодействия с диполями воды) стремятся оказаться на поверхности молекулы. У некоторых белков третичная структура стабилизируется дисульфидными ковалентными связями, возникающими между атомами серы двух остатков цистеина. На уровне третичной структуры существуют ферменты, антитела, некоторые гормоны.

Четвертичная структура характерна для сложных белков, молекулы которых образованы двумя и более глобулами. Субъединицы удерживаются в молекуле благодаря ионным, гидрофобным и электростатическим взаимодействиям. Иногда при образовании четвертичной структуры между субъединицами возникают дисульфидные связи. Наиболее изученным белком, имеющим четвертичную структуру, является гемоглобин. Он образован двумя α-субъединицами (141 аминокислотный остаток) и двумя β-субъединицами (146 аминокислотных остатков). С каждой субъединицей связана молекула гема, содержащая железо.

Если по каким-либо причинам пространственная конформация белков отклоняется от нормальной, белок не может выполнять свои функции. Например, причиной «коровьего бешенства» (губкообразной энцефалопатии) является аномальная конформация прионов — поверхностных белков нервных клеток.

Свойства белков

Купить проверочные работы
по биологии

Аминокислотный состав, структура белковой молекулы определяют его свойства. Белки сочетают в себе основные и кислотные свойства, определяемые радикалами аминокислот: чем больше кислых аминокислот в белке, тем ярче выражены его кислотные свойства. Способность отдавать и присоединять Н+ определяют буферные свойства белков; один из самых мощных буферов — гемоглобин в эритроцитах, поддерживающий рН крови на постоянном уровне. Есть белки растворимые (фибриноген), есть нерастворимые, выполняющие механические функции (фиброин, кератин, коллаген). Есть белки активные в химическом отношении (ферменты), есть химически неактивные, устойчивые к воздействию различных условий внешней среды и крайне неустойчивые.

Внешние факторы (нагревание, ультрафиолетовое излучение, тяжелые металлы и их соли, изменения рН, радиация, обезвоживание)

могут вызывать нарушение структурной организации молекулы белка. Процесс утраты трехмерной конформации, присущей данной молекуле белка, называют денатурацией. Причиной денатурации является разрыв связей, стабилизирующих определенную структуру белка. Первоначально рвутся наиболее слабые связи, а при ужесточении условий и более сильные. Поэтому сначала утрачивается четвертичная, затем третичная и вторичная структуры. Изменение пространственной конфигурации приводит к изменению свойств белка и, как следствие, делает невозможным выполнение белком свойственных ему биологических функций. Если денатурация не сопровождается разрушением первичной структуры, то она может быть обратимой, в этом случае происходит самовосстановление свойственной белку конформации. Такой денатурации подвергаются, например, рецепторные белки мембраны. Процесс восстановления структуры белка после денатурации называется ренатурацией. Если восстановление пространственной конфигурации белка невозможно, то денатурация называется необратимой.

Функции белков

Функция Примеры и пояснения
Строительная Белки участвуют в образовании клеточных и внеклеточных структур: входят в состав клеточных мембран (липопротеины, гликопротеины), волос (кератин), сухожилий (коллаген) и т.д.
Транспортная Белок крови гемоглобин присоединяет кислород и транспортирует его от легких ко всем тканям и органам, а от них в легкие переносит углекислый газ; в состав клеточных мембран входят особые белки, которые обеспечивают активный и строго избирательный перенос некоторых веществ и ионов из клетки во внешнюю среду и обратно.
Регуляторная Гормоны белковой природы принимают участие в регуляции процессов обмена веществ. Например, гормон инсулин регулирует уровень глюкозы в крови, способствует синтезу гликогена, увеличивает образование жиров из углеводов.
Защитная В ответ на проникновение в организм чужеродных белков или микроорганизмов (антигенов) образуются особые белки — антитела, способные связывать и обезвреживать их. Фибрин, образующийся из фибриногена, способствует остановке кровотечений.
Двигательная Сократительные белки актин и миозин обеспечивают сокращение мышц у многоклеточных животных.
Сигнальная В поверхностную мембрану клетки встроены молекулы белков, способных изменять свою третичную структуру в ответ на действие факторов внешней среды, таким образом осуществляя прием сигналов из внешней среды и передачу команд в клетку.
Запасающая В организме животных белки, как правило, не запасаются, исключение: альбумин яиц, казеин молока. Но благодаря белкам в организме могут откладываться про запас некоторые вещества, например, при распаде гемоглобина железо не выводится из организма, а сохраняется, образуя комплекс с белком ферритином.
Энергетическая При распаде 1 г белка до конечных продуктов выделяется 17,6 кДж. Сначала белки распадаются до аминокислот, а затем до конечных продуктов — воды, углекислого газа и аммиака. Однако в качестве источника энергии белки используются только тогда, когда другие источники (углеводы и жиры) израсходованы.
Каталитическая Одна из важнейших функций белков. Обеспечивается белками — ферментами, которые ускоряют биохимические реакции, происходящие в клетках. Например, рибулезобифосфаткарбоксилаза катализирует фиксацию СО2 при фотосинтезе.

Ферменты

Ферменты, или энзимы, — особый класс белков, являющихся биологическими катализаторами. Благодаря ферментам биохимические реакции протекают с огромной скоростью. Скорость ферментативных реакций в десятки тысяч раз (а иногда и в миллионы) выше скорости реакций, идущих с участием неорганических катализаторов. Вещество, на которое оказывает свое действие фермент, называют субстратом.

Ферменты — глобулярные белки, по особенностям строения ферменты можно разделить на две группы: простые и сложные. Простые ферменты являются простыми белками, т.е. состоят только из аминокислот. Сложные ферменты являются сложными белками, т.е. в их состав помимо белковой части входит группа небелковой природы — кофактор. У некоторых ферментов в качестве кофакторов выступают витамины. В молекуле фермента выделяют особую часть, называемую активным центром. Активный центр — небольшой участок фермента (от трех до двенадцати аминокислотных остатков), где и происходит связывание субстрата или субстратов с образованием фермент-субстратного комплекса. По завершении реакции фермент-субстратный комплекс распадается на фермент и продукт (продукты) реакции. Некоторые ферменты имеют (кроме активного) аллостерические центры — участки, к которым присоединяются регуляторы скорости работы фермента (аллостерические ферменты).

Для реакций ферментативного катализа характерны: 1) высокая эффективность, 2) строгая избирательность и направленность действия, 3) субстратная специфичность, 4) тонкая и точная регуляция. Субстратную и реакционную специфичность реакций ферментативного катализа объясняют гипотезы Э. Фишера (1890 г.) и Д. Кошланда (1959 г.).

Э. Фишер (гипотеза «ключ-замок») предположил, что пространственные конфигурации активного центра фермента и субстрата должны точно соответствовать друг другу. Субстрат сравнивается с «ключом», фермент — с «замком».

Д. Кошланд (гипотеза «рука-перчатка») предположил, что пространственное соответствие структуры субстрата и активного центра фермента создается лишь в момент их взаимодействия друг с другом. Эту гипотезу еще называют гипотезой индуцированного соответствия.

Скорость ферментативных реакций зависит от: 1) температуры, 2) концентрации фермента, 3) концентрации субстрата, 4) рН. Следует подчеркнуть, что поскольку ферменты являются белками, то их активность наиболее высока при физиологически нормальных условиях.

Большинство ферментов может работать только при температуре от 0 до 40 °С. В этих пределах скорость реакции повышается примерно в 2 раза при повышении температуры на каждые 10 °С. При температуре выше 40 °С белок подвергается денатурации и активность фермента падает. При температуре, близкой к точке замерзания, ферменты инактивируются.

При увеличении количества субстрата скорость ферментативной реакции растет до тех пор, пока количество молекул субстрата не станет равным количеству молекул фермента. При дальнейшем увеличении количества субстрата скорость увеличиваться не будет, так как происходит насыщение активных центров фермента. Увеличение концентрации фермента приводит к усилению каталитической активности, так как в единицу времени преобразованиям подвергается большее количество молекул субстрата.

Для каждого фермента существует оптимальное значение рН, при котором он проявляет максимальную активность (пепсин — 2,0, амилаза слюны — 6,8, липаза поджелудочной железы — 9,0). При более высоких или низких значениях рН активность фермента снижается. При резких сдвигах рН фермент денатурирует.

Скорость работы аллостерических ферментов регулируется веществами, присоединяющимися к аллостерическим центрам. Если эти вещества ускоряют реакцию, они называются активаторами, если тормозят — ингибиторами.

Классификация ферментов

По типу катализируемых химических превращений ферменты разделены на 6 классов:

  1. оксиредуктазы (перенос атомов водорода, кислорода или электронов от одного вещества к другому — дегидрогеназа),
  2. трансферазы (перенос метильной, ацильной, фосфатной или аминогруппы от одного вещества к другому — трансаминаза),
  3. гидролазы (реакции гидролиза, при которых из субстрата образуются два продукта — амилаза, липаза),
  4. лиазы (негидролитическое присоединение к субстрату или отщепление от него группы атомов, при этом могут разрываться связи С–С, С–N, С–О, С–S — декарбоксилаза),
  5. изомеразы (внутримолекулярная перестройка — изомераза),
  6. лигазы (соединение двух молекул в результате образования связей С–С, С–N, С–О, С–S — синтетаза).

Классы в свою очередь подразделены на подклассы и подподклассы. В действующей международной классификации каждый фермент имеет определенный шифр, состоящий из четырех чисел, разделенных точками. Первое число — класс, второе — подкласс, третье — подподкласс, четвертое — порядковый номер фермента в данном подподклассе, например, шифр аргиназы — 3.5.3.1.